Михаил Давидович  Тер-Аванесян, д.б.н., профессор, чл.-корр. РАН, окончил кафедру генетики и селекции ЛГУ в 1971г. и аспирантуру этой же кафедры в 1974г. С 1974 по 1983г. – младший, а затем - старший научный сотрудник БиНИИ ЛГУ. В 1983 году перешел на работу в ФГУ «Кардиологический научно-производственный комплекс Росмедтехнологий». С 1988г. - заведующий лабораторией молекулярной генетики ФГУ РКНПК Росмедтехнологий.

Основные работы лаборатории молекулярной генетики посвящены изучению молекулярных основ завершающего этапа биосинтеза белков - терминации трансляции. В этих работах идентифицирован фактор терминации трансляции дрожжей eRF3, продемонстрировано, что аппарат терминации трансляции вовлечен в контроль стабильности мРНК, изучена роль факторов терминации в организации цитоскелета и регуляции клеточного цикла. Показано, что фактор eRF3 дрожжей проявляет свойства, характерные для прионов млекопитающих. Разработаны новые подходы к анализу структуры прионных частиц, предложен и экспериментально подтвержден механизм поддержания и размножения прионов. В последнее время исследования направлены на разработку методов диагностики прионных заболеваний, обнаружение новых белков с прионными или амилоидными свойствами и выяснение их биологического значения. Работы лаборатории посвящены также исследованию внутриклеточного везикулярного транспорта белков, их гликозилирования и секреции.

Избранные публикации (всего 111 статей и одна монография в соавторстве с С.Г. Инге-Вечтомовым):

• Paushkin S.V., V.V. Kushnirov, V.N. Smirnov and M.D. Ter-Avanesyan. 1996. Propagation of the yeast prion-like [psi+] determinant is mediated by oligomerization of the SUP35-encoded polypeptide chain release factor. EMBO J., 15: 3127-3134.

• Paushkin S.V., V.V. Kushnirov, V.N. Smirnov and M.D. Ter-Avanesyan. 1997. In vitro propagation of the prion-like state of yeast Sup35 protein. Science, 277: 381-383.

• Czaplinski K., M.J. Ruiz-Echevarria, S.V. Paushkin, X. Han, Y. Weng, H.A. Perlick, H.C. Dietz, M.D. Ter-Avanesyan and S.W. Peltz. 1998. The surveillance complex interacts with the translation release factors to enhance termination and degrade aberrant mRNAs. Genes Dev., 12: 1665-1677.

• Kushnirov V.V. and M.D. Ter-Avanesyan. 1998. Structure and replication of yeast prions. Cell, 94: 13-16.

• Salnikova A.B., D.S. Kryndushkin, V.N. Smirnov, V.V. Kushnirov and M.D. Ter-Avanesyan. 2005. Nonsense suppression in yeast cells overproducing Sup35 (eRF3) is caused by its non-heritable amyloids. J. Biol. Chem., 280 (10): 8808-8812.